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Peroxiredoxine haben schützende und regulierende Funktionen, indem sie den Gehalt an Peroxiden wie Wasserstoffperoxid kontrollieren. Mehr als 20 Jahre lang gingen Wissenschaftlerinnen und Wissenschaftler davon aus, dass diese Enzyme Komplexe aus zehn identischen Proteineinheiten bilden, die in einer donut-artigen Struktur angeordnet sind. Doch die nun veröffentlichte Studie zeigt, dass Zellen stattdessen zwei Versionen des Enzyms miteinander vermischen und so hybride Protein-Komplexe bilden können.
Indem Zellen zwei Bausteine mit unterschiedlichen Eigenschaften miteinander kombinieren, können sie viele verschiedene Protein-Komplexe bilden und so aus nur zwei Bausteinen eine große Vielfalt an molekularen Strukturen und Funktionen erzeugen. Mithilfe biochemischer und bildgebender Verfahren konnten die Wissenschaftlerinnen und Wissenschaftler feststellen, dass diese Vermischung in Organismen von Hefen über Menschen bis hin zu Pflanzen und Parasiten stattfindet.
Die Wissenschaftlerinnen und Wissenschaftler betonen, dass diese „molekulare Lego-Strategie“ Zellen helfen könnte, Stressreaktionen und Signalwege fein abzustimmen. Das Verständnis der Funktionsweise dieser gemischten Komplexe könnte neue Einblicke darin liefern, wie sich Zellen an das Leben mit Sauerstoff anpassen und wie Krankheiten entstehen, bei denen das oxidative Gleichgewicht in der Zelle gestört ist, darunter Alterung, Krebs und Stoffwechselstörungen.
Die Studie:
“Heterooligomerization drives structural plasticity of eukaryotic peroxiredoxins”, Nature Chemical Biology (https://doi.org/10.1038/s41589-026-02157-6)
Ansprechpartner:
Bruce Morgan
Institut für Biochemie
Zentrum für Human- und Molekularbiologie (ZHMB)
Universität des Saarlandes
Email: bruce.morgan(at)uni-saarland.de
Marcel Deponte
Vergleichende Biochemie
Fachbereich Chemie
RPTU Kaiserslautern-Landau
Email: deponte(at)rptu.de
Joris Messens
VIB-VUB Center for Structural Biology
Brussels
Email: joris.messens(at)vub.be
